El estudio resulta prometedor por sus posibilidades de transferencia a plantas de interés agronómico.

Investigadores del IAL estudian la actividad de una enzima clave en la germinación de las plantas


La imagen muestra cómo la enzima PEPCK es regulada por proteólisis durante la germinación de las semillas de Arabidopsis (Ilustración provista por el grupo de investigación)

El Laboratorio de Enzimología Molecular del Instituto de Agrobiotecnología del Litoral (IAL, CONICET-UNL) estudia enzimas que controlan diversas rutas metabólicas de los seres vivos. El interés de este grupo de trabajo es comprender el papel de las enzimas en la regulación de la producción y consumo de nutrientes que las plantas necesitan para su desarrollo. Las enzimas son proteínas que aceleran reacciones químicas, las cuales no podrían ocurrir en las condiciones normales de temperatura y presión. Es decir, la vida como la conocemos no podría existir en nuestro planeta en ausencia de enzimas.
En este trabajo, los investigadores del CONICET Carlos Figueroa y Alberto Iglesias, y los becarios Bruno Rojas y Matías Hartman, se abocaron a estudiar una enzima, la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCK), que está presente en los tejidos de las plantas durante toda su vida, pero juega un rol clave en el proceso de germinación.
La pregunta inicial del equipo fue cómo esta enzima en particular regula la actividad de la planta para que pueda cumplir su función durante el proceso de germinación. En un trabajo previo, el grupo de investigación había puesto a punto el sistema de obtención de esta enzima, desarrollando herramientas moleculares que les permitieran optimizar los procesos de producción y purificación. En una etapa posterior comenzaron con el estudio de los mecanismos de regulación.
En este sentido, descubrieron que la actividad de las enzimas se puede regular mediante la unión de metabolitos (moléculas pequeñas) o por modificaciones químicas (mecanismos de modificación postraduccional). Las modificaciones postraduccionales generan cambios en la estructura de la enzima, los que a su vez traen aparejados cambios en su función biológica. En este caso particular, los investigadores encontraron que la actividad de la enzima PEPCK se puede regular mediante un mecanismo de modificación postraduccional conocido como proteólisis. Este proceso consiste en la eliminación controlada de una parte de la proteína que produce cambios en la actividad de la enzima y en la respuesta a diversos metabolitos. Figueroa afirma que “contar con una enzima que se regula o que no se regula permite controlar este paso o dejarlo completamente desregulado y asegurar la utilización de compuestos de reserva. Es como un bypass o una canalización, independientemente del estado metabólico de la célula. Hay un canal que está abierto continuamente para pasar esos compuestos de reserva a la producción de otros que necesita la célula para poder germinar. Este sería el corolario del trabajo”. La importancia de conocer cómo se desempeñan las enzimas en el proceso de regulación de nutrientes resulta relevante ya que podría aplicarse a plantas de interés agronómico. “Pensamos que con ciertas plantas funcionaría y con otras no”, señala el investigador y agrega: “La planta modelo que utilizamos para nuestros estudios, Arabidopsis, acumula triglicéridos y proteínas, semejante a lo que ocurre en soja. Si transformamos plantas de arroz o de maíz que acumulan almidón esto no sucedería. Entonces es necesario ir decidiendo a qué plantas de interés agronómico se puede trasladar este conocimiento”.
Los resultados obtenidos abren la puerta a otros estudios con la misma enzima observando la interacción entre diferentes mecanismos de regulación -relacionados con la sensibilidad de la planta- con algunos tipos de estrés derivados de condiciones ambientales o el ataque de patógenos.

Comunicación Institucional IAL

Referencia bibliográfica Rojas, B., Hartman, M., Figueroa, C. and Iglesias, A. Proteolytic cleavage of Arabidopsis thaliana phosphoenolpyruvate carboxykinase-1 modifies its allosteric regulation. Journal of Experimental Botany, Vol. 72, No. 7 pp. 2514–2524, 2021 doi:10.1093/jxb/eraa583 Advance Access Publication 14 December 2020