En este artículo los autores caracterizan comparativamente dos glucosil transferasas putativamente asociadas al metabolismo de glucógeno en bacterias. Aunque ambas fueron capaces de elongar un α-1,4-glucano, su actividad canónica a priori, el estudio detallado de las mismas muestran distintas especificidades: una (RjoGlgAc) cataliza eficientemente la síntesis de maltosa-1P; la otra (RjoGlgAb) exhibe preferencias por glucanos de cadena corta. Los resultados indican que la duplicación de genes glgA conduce a dos enzimas especializadas para la producción de distintos polisacáridos intracelulares (glucógeno y MGLP) de Rhodococcus jostii.
Además, la promiscuidad de RjoGlgAc respecto a la utilización de azucares-1P provee un nuevo biocatalizador para la obtención de noveles glicanos por estrategias de glicobiología cell-free, de acuerdo a los proyectos actuales del LEM.
Antonela Cereijo, Victoria Ferretti, Alberto iglesias y Matías Asencion Diez son miembros del Laboratorio de Enzimología Molecular.
Todos los autores se desempeñan/ron como docentes la Facultad de Bioquimica y Ciencias Biológicas de la Universidad Nacional del Litoral.
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